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This absorbance, however, typically decreases to baseline by ~230 nm. The concentration of Protein in solution can be determined by substituting the molecular weight, extinction coefficient and λ max into a derived form of the Beer - Lambert Law. A substance's λmax is the wavelength at which it experiences the strongest absorbance. Determining the concentration of protein samples generally is accomplished either by measuring the UV absorbance at 280 nm or by reacting the protein quantitatively with dyes and/or metal ions (Bradford, Lowry, or BCA assays). Baseline by ~230 nm. Concentration is in mg/ml, %, or molarity depending on which type coefficient is used. Concentration = Absorbance at 280 nm divided by absorbance coefficient. To convert units, use these relationships: Mg protein/ml = % protein divided by 10 = molarity divided by protein molecular weight. To find the 260/280 ratio, proceed as follows: Measure the absorbance of the sample at the wavelength of 260 nm (A₂₆₀). Measure the absorbance of the sample at the wavelength of 280 nm (A₂₈₀). Divide A₂₆₀ by A₂₈₀ to obtain the ratio. The most popular method of determining protein concentration is performed by measuring absorbance at 280 nm, using the molecule specific extinction coefficient at 280 nm, and applying the Beer-Lambert law [1]. • Absorbance at 280 nm (A 280) is used to determine the protein concentration in a sample. Conjugation is responsible for much of the visible absorption by organic compounds because the energetic spacing between π and π* orbitals falls within the same energy range as visible light. As a result, electrons can be excited from a π to a π* level when that visible light is absorbed. Concentration (mg/ml) = Absorbance at 280 nm divided by path length (cm. Concentration is in mg/ml, %, or molarity depending on which type coefficient is used. A 260/280 ratio of ~1. 8 is generally accepted as “pure” for DNA; a ratio of ~2. 0 is generally accepted as “pure” for RNA.
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